Kinetic analysis of inhibitor actions on enzymes.

dc.contributor.authorBrune, Walter
dc.contributor.authorFabris, José Domingos
dc.contributor.authorOliveira, Antônio Carlos de
dc.contributor.authorOliveira, Tânia Toledo de
dc.contributor.authorNagem, Tanus Jorge
dc.date.accessioned2016-01-18T16:42:37Z
dc.date.available2016-01-18T16:42:37Z
dc.date.issued1997
dc.description.abstractA set of data on a given peroxidase inhibition by quecertin, showing an unusually high experimental error, was used to demonstrate how data, seemingly unsuitable for graphical analysis, may still provide useful information on the inhibition mechanism. The most reliable model turned out to be a mixed non-competitive inhibition. The present statistical procedure has proved (i) to be a simple, general and unequivocal way to carry on kinetic analysis of enzymatic reactions under inhibition action, based only on consecutive linear regressions (no previous assuniption about the inhibition mechanism is required); (ii) that experimental errors can play an essential role on the final decision about the inhibition mechanism and (iii) to be able to show how dose to the Michaetis-Menten mechanism the kinetic model actually is. Therefore ali proposed inhibition mechanisms were subjected to statistical judgement.pt_BR
dc.description.abstractenUm conjunto de dados, com alta dispersão experimental, de uma reação de inibição de uma peroxidase por quecertina foi usado para demonstrar o modo pelo qual é possível, através de manipulação gráfica e de análise de regressão linear, obter resultados estatisticamente interpretáveis sobre o mecanismo da inibição enzimática. O modelo cinético mais provável da reação foi estabelecido como sendo ode uma inibição não-competitiva mista. O procedimento estatístico aqui proposto (i) revelou-se relativamente simples, geral e método não-amblgüo de análise numérica em cinética enzimática envolvendo inibição, baseado em regressões lineares consecutivas, e que não requer, necessariamente, o estabelecimento prévio de uma hipótese do tipo de inibição; (ii) pôs em evidência a influência dos erros experimentais na decisão sobre o mecanismo da reação de inibição e (iii) permitiu verificar a validade do modelo cinético e em qual extensão é explicado pela equação de Michaelis- -Menten. Por isso, todos os métodos de inibição propostos foram submetidos ajulgamento estatístico
dc.identifier.citationBRUNE, W. et al. Kinetic analysis of inhibitor actions on enzymes. Pesquisa Agropecuária Brasileira, v. 32, n. 5, p. 457-464, 1997. Disponível em: <http://seer.sct.embrapa.br/index.php/pab/article/view/4674>. Acesso em 21 out. 2015.pt_BR
dc.identifier.issn1678-3921
dc.identifier.urihttp://www.repositorio.ufop.br/handle/123456789/6120
dc.language.isoen_USpt_BR
dc.rights.licenseTodo o conteúdo do periódico Pesquisa Agropecuária Brasileira, exceto onde identificado, está sob uma licença Creative Commons que permite copiar, distribuir e transmitir o trabalho em qualquer suporte ou formato desde que sejam citados o autor e o licenciante. Não permite o uso para fins comerciais. Fonte: Pesquisa Agropecuária Brasileira <http://www.scielo.br/scielo.php?script=sci_serial&pid=0100-204X&lng=en&nrm=iso>. Acesso em: 20 ago. 2019.pt_BR
dc.subjectMichaelis Mentenpt_BR
dc.titleKinetic analysis of inhibitor actions on enzymes.pt_BR
dc.title.alternativeAnálise cinética das ações dos inibidores sobre as enzimas.pt_BR
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