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Title: Isolamento e caracterização de um mutante de Saccharomyces cerevisiae com características fenotípicas opostas à cepa PKC.
Authors: Gomes, Katia das Neves
metadata.dc.contributor.advisor: Brandão, Rogélio Lopes
Keywords: Saccharomyces cerevisiae
Leveduras - fungos - engenharia genética
Issue Date: 2004
Publisher: Programa de Pós-Graduação em Ciências Biológicas. Núcleo de Pesquisas em Ciências Biológicas, Pró-Reitoria de Pesquisa e Pós Graduação, Universidade Federal de Ouro Preto.
Citation: GOMES, K. das N. Isolamento e caracterização de um mutante de Saccharomyces cerevisiae com características fenotípicas opostas à cepa PKC. 2004. 81 f. Dissertação (Mestrado em Ciências Biológicas) - Universidade Federal de Ouro Preto, Ouro Preto, 2004.
Abstract: Em leveduras, a proteína quinase C participa da regulação da via bioquímica responsável pela transcrição de uma subunidade da enzima glucano sintase, a qual está envolvida na síntese da parede celular. A via PKC MAP quinase consiste das enzimas Bck1, Mkk1/2 e Mpk1 que são ativadas por fosforilação. Recentemente, nós descobrimos que o mutante pkc1 D, contrariamente aos demais mutantes da cascata Map quinase, exibe dois principais defeitos no controle do metabolismo de carbono. A cepa pkc1 D apresenta um atraso na iniciação da fermentação e um defeito na desrepressão após a exaustão de glicose do meio. Estes fatos são consistentes com a hipótese de que há uma bifurcação depois de Pkc1 p, sugerindo que esta proteína quinase possui varias funções importantes em levedura. Baseados na característica que o mutante pkc1D é incapaz de crescer em glicerol, nós isolamos um novo mutante da cepa pkc1 D que apresenta um crescimento normal em glicerol. O novo mutante (LBFM335) foi transformado com uma biblioteca genômica de levedura e nós isolamos dois transformantes (LBFM342 e LBFM342) que recuperaram o fenótipo original do mutante pkc1 D (incapacidade de crescer em glicerol). Neste trabalho, nós caracterizamos um novo mutante (LBFM 335) que alivia o fenótipo repressivo de pkc1 D em Sccharomyces cerevisiae . Além disso, nós isolamos dois supressores extragênicos desta mutação, que foram identificados como a exportina nuclear Msn5 e a histona deacetilase Hos2.
metadata.dc.description.abstracten: It is known that in yeast, protein kinase C participates in the regulation of the biochemical pathway responsible for the transcription of the glucano-synthase enzyme subunit’s, which is involved in cell wall synthesis. The PKC MAP kinase pathway consists of Bck1, Mkk1/2 and Mpk1 enzymes that are activated by phosphorylation. Recently, we discovered that pkc1 D mutant, as opposite to mutants in the MAP kinase cascade, displays two major defects in the control of carbon metabolism. It shows a delay in the initiation of fermentation and a defect in derepression after exhaustion of glucose of the medium. These factors are consistent with the hypothesis that there is a bifurcation after PKC, suggesting that this protein kinase has several important functions in yeast. Based on the characteristic that pkc1 D mutant is unable to grow on glycerol, we isolated a new mutant from pkc1 D strain that presented normal grow on glycerol. The new mutant (LBFM 335) was transformed with a yeast genomic DNA library and we isolated two transformants (LBFM 342 and LBFM 345) that recovered the original phenotype of pkc1 D mutant (unable to grow on glycerol). In this work, we characterized a new mutant (LBFM335) that relieves the pkc1 D repressive phenotype in Saccharomyce cerevisiae. Furthermore, we isolated two extragenic suppressors of this mutation that were identified as the Nuclear Exportin Msn5 and the Histone Deacetylase Hos2.
URI: http://www.repositorio.ufop.br/handle/123456789/2626
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