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Title: Mecanismo de ativação da H+-ATPase de membrana plasmática da levedura Saccharomyces cerevisiae por agentes despolarizantes.
Authors: Pereira, Michele Bueno de Moura
metadata.dc.contributor.advisor: Fietto, Luciano Gomes
Keywords: Saccharomyces cerevisiae
Agentes despolarizantes
Issue Date: 2006
Publisher: Programa de Pós-Graduação em Ciências Biológicas. Núcleo de Pesquisas em Ciências Biológicas, Pró-Reitoria de Pesquisa e Pós Graduação, Universidade Federal de Ouro Preto.
Citation: PEREIRA, M. B. de M. Mecanismo de ativação da H+-ATPase de membrana plasmática da levedura Saccharomyces cerevisiae por agentes despolarizantes. 2006. 94 f. Dissertação (Mestrado em Ciências Biológicas) - Universidade Federal de Ouro Preto, Ouro Preto, 2006.
Abstract: A H+-ATPase de membrana citoplasmática da levedura Saccharomyces cerevisiae é uma bomba de prótons que possui um papel essencial na fisiologia da levedura. A atividade desta enzima é regulada tanto a nível transcricional quanto a nível pós-transcricional e uma importante característica é o fato desta enzima ser ativada por glicose, baixo pH e por agentes despolarizantes. A via de ativação da H+-ATPase por agentes despolarizantes ainda não é conhecida. Neste trabalho sugerimos uma via de transdução de sinal semelhante a do fosfatidil inositol como parte do mecanismo de ativação ATPásica pelo Cianeto carbonil mclorofenilhidrazona. Nesta via esta droga ativaria a enzima fosfolipase C que hidrolisaria o fosfatidilinositol-bifosfato em dois componentes, diacilglicerol e inositol tri-fosfato. O inositol trifosfato gerado estaria desencadeando a mobilização de cálcio extracelular e de estoques intracelulares. O aumento dos níveis de cálcio livre citosólico, juntamente com a formação de diacilglicerol, poderia estar levando a ativação da proteína quinase C, que uma vez ativa, estaria fosforilando a H+-ATPase em dois resíduos de aminoácidos essenciais para a mudança conformacional da enzima, tornando-a ativa.
metadata.dc.description.abstracten: The plasma membrane H+-ATPase from the yeast Saccharomyces cerevisiae is a proton pump that plays an essential role in the yeast physiology. The activity of this enzyme is regulated at both transcriptional and post-translational levels and a remarkable characteristic is the fact that it is activated by glucose, low pH and depolarizing agents. The H+-ATPase activation pathway by depolarizing agents is still unknown. In this work we suggest that a phosphatidylinositol type signaling pathway is involved in the H+-ATPase activation by carbolnyl cyanide mchlorophenylhydrazone. In this pathway this compound would activate the enzyme phospholipase C that would promote the hydrolysis of the phosphatidylinositol biphosphate in two components, diacylglycerol and inositol tri-phosphate. The inositol triphosphate generated would be promoting the calcium mobilization. The increase in the levels of cytosolic calcium together with the diacylglycerol formation could be causing the activation of the protein kinase C, that once activated would be phosphorylating the H+-ATPase in two amino acids residues essentials for the conformational changes of the enzyme, turning it activated.
URI: http://www.repositorio.ufop.br/handle/123456789/2456
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